Розділ «Тема 7. МАКРОМОЛЕКУЛИ. БІЛКИ.»

2) каталітична – білки-ферменти прискорюють хімічні реакції (наприклад, трипсин каталізує гідроліз білків);

3) рухова – скоротливі білки забезпечують рухи, зміну форми структур організму (наприклад, міозин утворює рухливі нитки міофібрил м'язів, актин – нерухливі нитки в цих самих міофібрилах);

4) транспортна – білки можуть зв'язувати і транспортувати неорганічні та органічні сполуки (наприклад, гемоглобін переносить O2 в крові хребетних, міоглобін переносить O2 в м'язах, гемоціанін переносить O2в крові деяких безхребетних);

5) захисна – білки здійснюють захист від ушкоджень, антигенів тощо (наприклад, антитіла зв'язують чужорідні білки, фібриноген є попередником фібрину при зсіданні крові);

6) регуляторна – білки регулюють активність обміну речовин (наприклад, гормони інсулін, глюкагон регулюють обмін глюкози, соматотропін є гормоном росту);

7) енергетична – при розщепленні білків у клітинах вивільняється енергія (1г = 17,2 кДж);

8) сигнальна – є білки, які можуть змінювати свою структуру при дії на них певних чинників, і передавати сигнали, що при цьому виникають (наприклад, родопсин – зоровий пігмент);

9) запасаюча – білки можуть відкладатися про запас і слугувати джерелом важливих сполук (наприклад, яєчний альбумін як джерело води, казеїн – білок молока);

10) поживна – є білки, які споживаються організмами (наприклад, казеїн – білок молока для живлення малят ссавців).

Існує багато білків, які розширюють перераховані вище функції білків. Білкову природу мають деякі антибіотики, отрути змій і павуків, бактеріальні токсини. У деяких арктичних риб у крові є білок, який виконує властивості антифризу – він не дає крові цих тварин замерзати.

Ферменти, їх властивості, різноманітність та значення

Ферменти (від лат. fermentum – бродіння), або ензими (від грец. еп – всередині, sume – закваска) – білкові сполуки, які є біологічними каталізаторами. Наука про ферменти називається ензимологією. Молекули ферментів є білками або рибонуклеїновими кислотами (РНК). РНК-ферменти називаються рибозимами і вважаються первісною формою ферментів, які були замінені білковими ферментами в процесі еволюції.

Структурно-функціональна організація. Молекули ферментів мають більші розміри, ніж молекули субстратів, і складну просторову конфігурацію, здебільшого глобулярної структури.

Завдяки великим розмірам молекул ферментів виникає сильне електричне поле, у якому: а) ферменти набувають асиметричної форми, що послаблює зв'язки і обумовлює зміну їхньої структури; б) стає можливим орієнтація молекул субстрату. Функціональна організація ферментів пов'язана з наявністю активних і алостеричних (регуляторних) центрів. Активний центр – це особлива невелика ділянка молекули білка, яка може зв'язувати субстрат і забезпечувати таким чином каталітичну активність фермента. Активний центр простих ферментів являє собою поєднання певних амінокислот ланцюга з утворенням своєрідної "кишені", у якій відбуваються каталітичні перетворення субстрату. У складних ферментів кількість активних центрів дорівнює кількості субодиниць, і ними є кофактори з прилягаючими до нього білковими функціональними групами. Крім ативного центру, деякі ферменти мають алостеричний центр, який регулює роботу активного центру.

Властивості. Між ферментами і каталізаторами неорганічної природи існують певні спільні та відмінні ознаки. Спільним є те, що вони: а) можуть каталізувати лише термодинамічно можливі реакції і прискорюють лише ті реакції, які можуть відбуватися і без них, однак із меншою швидкістю; б) не використовуються під час реакції і не входять до складу кінцевих продуктів; в) не зміщують хімічної рівноваги, а лише прискорюють її настання. Для ферментів характерні і деякі специфічні властивості, яких не мають неорганічні каталізатори.

Ферменти не руйнуються в реакціях, тому дуже мала їх кількість викликає перетворення великої кількості субстрату наприклад, 1 молекула каталази може розщепити за 1 хв понад 5 млн молекул Н2O2). Зони прискорюють швидкість хімічних реакцій за звичайних умов, але самі при цьому не витрачаються. Усе це разом обумовлює таку властивість ферментів, як висока біологічна активність. Оптимальна дія більшості ферментів виявляється при температурі +37-40°С. З підвищенням температури активність ферментів знижується і згодом зовсім припиняється, а за +80°С відбувається їхнє руйнування. За низьких температур (нижче 0°С) ферменти припиняють свою дію, але не руйнуються. Отже, для ферментів характерна термочутливість.

Ферменти виявляють свою активність за певної концентрації йонів Н, тому говорять про pH-залежність. Оптимальна дія більшості ферментів спостерігається в середовищі, близькому до нейтрального.

Така властивість, як специфічність, або селективність виявляється в тому, що кожний фермент діє на певний субстрат, каталізуючи лише одну "свою" реакцію. Вибірковість дії ферментів визначається білковим компонентом.

Ферменти є каталізаторами з регульованою активністю, яка може суттєво змінюватися під впливом певних хімічних сполук, що збільшують або зменшують швидкість реакції, яка каталізується. У ролі активаторів виступають катіони металів, аніони

Структура амілази слини