Розділ «Тема 7. МАКРОМОЛЕКУЛИ. БІЛКИ.»

БІОЛОГІЯ+ Гемомоглобін (від грец. hаіта – кров і "лат. globus – куля) – складний залізовмісний білок еритроцитів тварин і людини; здатний зв'язуватися з киснем, забезпечуючи його перенесення до тканин. Крім того, гемоглобін здатний зв'язувати в тканинах невелику кількість СО, і звільняти його у легенях. Гемоглобін с складним білком класу хромопротеїдів і містить: 1) білкову частину – глобін, яка складається з чотирьох протомерів – двох ідентичних а-ланцюгів і двох ідентичних β-ланцюгів; 2) небілкову частину – гем, яка представлена чотирма простетичними групами з координаційним центром у вигляді Fe2+. Поєднуються субодиниці водневими, йонними зв'язками, але основний внесок у цю взаємодію вносять гідрофобні взаємодії. Нормальним вмістом гемоглобіну в крові людини вважасться: у чоловіків – 130-170 г/л, у жінок – 120-150 г/л; у дітей – 120-140 г/л. Гемоглобін високо токсичний при потраплянні значної його кількості з еритроцитів у плазму крові (наприклад, при переливанні несумісної крові). Зважаючи на високу токсичність вільного гемоглобіну, в організмі існують спеціальні системи для його зв'язування і знешкодження. Зокрема, одним з компонентів системи знешкодження гемоглобіну є особливий плазмовий білок гаптоглобін, що специфічно зв'язує вільний глобін і глобін у складі гемоглобіну.

Різноманітність та біологічне значення білків

Різноманітність білків. Білки поділяють за властивостями (кислі, нейтральні, основні, гідрофільні, гідрофобні, амфіфільні), походженням (рослинні, тваринні, бактеріальні, вірусні), структурою (глобулярні, фібрилярні, проміжні), функціями (структурні, захисні та ін.), будовою (прості й складні) тощо. За структурою білки поділяють на:

1. Глобулярні білки – білки з третинною структурою, розчинні у воді, легко утворюють колоїдні суспензії (є ферментами, антитілами, гормонами, утримують воду в цитоплазмі).

2. Проміжні білки – це фібрилярні білки, але розчинні у воді (наприклад, фібриноген).

3. Фібрилярні – білки з вторинною структурою, утворюють волокна (фібрили), нерозчинні у воді, стійкі до впливів (виконують структурні функції, наприклад, колаген, міозин, фіброїн, ератин).

За хімічним складом

I. Прості білки – протеїни (складаються з амінокислот).

■ Альбуміни – глобулярні гідрофільні білки з підвищеним вмістом лейцину; входять до складу цитоплазми клітин, рідин організму (наприклад, овальбумін, лактальбумін, лейкозин, легумелін у рослин).

■ Глобуліни – глобулярні гідрофобні рослинні й тваринні білки; з них утворюються антитіла (α-глобуліни), вони здійснюють перенесення йонів у плазмі (трансферин – йони Феруму, церулоплазмін – йони Купруму).

■ Гістони – глобулярні гідрофільні основні білки з підвищеним вмістом аргініну й лізину; беруть участь у забезпеченні організації ДНК у хромосомах.

■ Склеропротеїни – фібрилярні гідрофобні тваринні білки з великою кількістю сірковмісних амінокислот; входять до складу сполучної й епітеліальної тканин та забезпечують механічну функцію (кератин, колаген, еластин, склеротин, фіброїн).

II. Складні білки – протеїди (складаються з білкової та небілкової частин).

• Фосфопротеїді/ – небілкова група містять Н3Р04 (наприклад, казеїн молока).

• Глюкопротеїди – білкова частина поєднується з вуглеводом (наприклад, муцин слини).

• Нуклеопротеїди – білок з нуклеїновою кислотою (наприклад, рибосоми, хромосоми).

• Хромопротеїди – простетичною групою виступає пігмент (наприклад, гемоглобін, хлорофіл).

• Ліпопротеїди – білкова частина поєднується з ліпідами (наприклад, транспортна форма ліпідів в крові).

Біологічне значення. Головна характеристика білків, що дозволяє їм виконувати різноманітний набір функцій – здатність специфічно та щільно зв'язуватися з іншими молекулами. Ділянки білків, що відповідають за таке зв'язування, називаються ділянками зв'язування. Вони часто мають вигляд вигину або "кишені" на поверхні молекули. Ця здатність до зв'язування опосередкована третинною структурою білка, яка визначає розташування кишень зв'язування, і хімічними властивостями амінокислот навколишніх бічних ланцюгів. Функції білків у клітині різноманітніші, ніж функції інших макромолекул. Основними з них є:

1) будівельна – білки є будівельним матеріалом для багатьох структур (наприклад, колаген є компонентом сполучних тканин, кісток, хрящів, кератин будує пір'я, нігті, волосся, роги, еластин – зв'язки);