Розділ «ЛЕКЦІЯ 3. Молекулярний рівень організації живої матерії»

Ботаніка

Вторинна структура білка характеризує просторову організацію білкової молекули, яка повністю або частково закручується в спіраль. Отже, вторинна структура білка - закручений у спіраль поліпептидний ланцюг. Радикали амінокислот при цьому залишаються ззовні спіралі. У підтриманні вторинної структури важлива роль належить водневим зв 'язкам, які виникають між атомами гідрогену NH-групи (пептид-ної) одного витка спіралі та оксигену СО-групи іншого. Водневі зв'язки значно слабші за ковалентні, але завдяки тому, що спіраль "прошита" численними водневими зв'язками, її структура дуже міцна. Таким чином, вторинна структура білка стабілізується водневими зв'язками між пептидними групами, розташованими на сусідніх витках спіралі.

Третинна структура білка зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватись певним чином у грудку, або глобулу (від лат. globulus - кулька). Скручування відбувається внаслідок взаємодії амінокислотних радикалів на віддалених ділянках ланцюга. Третинна структура білка підтримується кількома типами зв'язків: водневими, гідрофобними, ковалентними дисульфідними (-S-S-). Стабільність третинної структури залежить від внутрішньоклітинного середовища, зокрема від рН і температур. Значні коливання температури або зміни хімічного складу клітини порушують третинну структуру білка і негайно впливають на його функціонування. Надмірне нагрівання або вплив сильнодіючих хімічних речовин призводить до денатурації (від лат. de - рух униз, втрата, natura - природні властивості) - незворотного руйнування певної структури білка. При денатурації первинна структура білка лишається незмінною, а порушуються вищі її рівні.

Чимало білків складаються з кількох поліпептидних ланцюгів, які утримуються разом завдяки гідрофобним взаємодіям, а також водневим та іонним зв'язкам. Поєднання кількох поліпептидних ланцюгів називається четвертинною структурою білка.

За складністю будови та функціями білки поділяють на окремі класи:

o прості - протеїни (від грецьк. protos - перший), що складаються тільки з амінокислот;

o складні - протеїди (від грецьк. protos - перший, eidos - вигляд) - такі білки, що містять, крім амінокислотного ланцюга, ще й небілковий компонент.

Функції білків:

o структурна, або будівельна, - білки входять до складу всіх органів і тканин, є структурними компонентами клітинних мембран;

o регуляторна - білкові гормони регулюють процеси життєдіяльності організмів;

o каталітична, або ферментативна, - особлива група білків - ферментів, які виконують функцію біологічних каталізаторів (біокаталізу), тобто здатні регулювати (прискорювати або гальмувати) хімічні реакції; основу ферментів складають білки, до яких може приєднуватися небілкова частина (вітаміни, метали тощо). Ферменти каталізують лише певні реакції. Кожна молекула ферменту здатна здійснювати від декількох тисяч до декількох мільйонів операцій за хвилину. Для ферментів характерна закономірна локалізація, оскільки процес розщеплення або синтезу будь-якої речовини у клітині поділений на ряд хімічних операцій, які закономірно ідуть одна за одною. Кожну з цих операцій каталізує свій фермент. Дія ферментів залежить від температури і pH середовища;

o енергетична- при повному окисненні 1 г білка виділяється 17,2 кДж енергії;

o сигнальна - окремі складні білки клітинних мембран, змінюючи свою структуру, передають сигнали із зовнішнього середовища на інші ділянки мембрани або всередину клітини.


6. Органічні сполуки: нуклеїнові кислоти


Нуклеїнові кислоти вперше виявлено в ядрі клітини, звідки й походить назва цих сполук (від лат. nucleus - ядро). До складу молекул нуклеїнових кислот, крім органогенних елементів (С, Н, О, N), неодмінно входить фосфор (Р).

Нуклеїнові кислоти - це біополімери, мономерами яких є нуклеотиди (від лат. nuсleus - ядро).

Молекула нуклеотиду складається із залишків таких компонентів:

o азотиста (нітратна) основа - речовина зі складною циклічною структурою молекули - у великій кількості містить карбон і нітроген; основою називається тому, що має основні властивості; розрізняють п'ять видів азотистих основ:

- аденін (скорочено позначається А);

- гуанін (Г);

- цитозин (Ц);

Сторінки


В нашій електронній бібліотеці ви можете безкоштовно і без реєстрації прочитати «Ботаніка» автора Є.О.Неведомська на телефоні, Android, iPhone, iPads. Зараз ви знаходитесь в розділі „ЛЕКЦІЯ 3. Молекулярний рівень організації живої матерії“ на сторінці 3. Приємного читання.

Зміст

  • Передмова

  • ЛЕКЦІЯ 1. РІЗНОМАНІТНІСТЬ ОРГАНІЧНОГО СВІТУ

  • ЛЕКЦІЯ 2. Ботаніка як наука

  • ЛЕКЦІЯ 3. Молекулярний рівень організації живої матерії
  • ЛЕКЦІЯ 4. Клітинний рівень організації живої матерії

  • ЛЕКЦІЯ 5. Тканинний рівень організації живої матерії. Рослинні тканини

  • ЛЕКЦІЯ 6. Органографія. вегетативні органи рослинного організму. Корінь

  • ЛЕКЦІЯ 7. Вегетативний орган рослинного організму - пагін

  • ЛЕКЦІЯ 8. Стебло - осьова частина пагона

  • ЛЕКЦІЯ 9. Листок - бічний орган пагона

  • ЛЕКЦІЯ 10. Генеративні органи рослинного організму. Квітка. Суцвіття

  • ЛЕКЦІЯ 11. Генеративні органи рослинного організму. насінина та плід

  • ЛЕКЦІЯ 12. Систематика рослин. нижчі рослини - водорості (algae)

  • ЛЕКЦІЯ 13. Вищі рослини. Вищі спорові рослини

  • ЛЕКЦІЯ 14. Насінні рослини

  • ЛЕКЦІЯ 15. Рослинність україни та її охорона

  • СЛОВНИК БОТАНІЧНИХ ТЕРМІНІВ

  • СПИСОК ВИКОРИСТАНИХ ДЖЕРЕЛ

  • Запит на курсову/дипломну

    Шукаєте де можна замовити написання дипломної/курсової роботи? Зробіть запит та ми оцінимо вартість і строки виконання роботи.

    Введіть ваш номер телефону для зв'язку, в форматі 0505554433
    Введіть тут тему своєї роботи