Розділ «ЛЕКЦІЯ 3. Молекулярний рівень організації живої матерії»

д) ліпопротеїди - сполуки, які складаються з білків і ліпідів; входять до складу багатьох клітинних структур і значною мірою зумовлюють їхню міцність та стабільність;

е) гліколіпіди - сполуки, які складаються з вуглеводів і ліпідів; входять до складу багатьох клітинних структур і значною мірою зумовлюють їхню міцність та стабільність.

Функції ліпідів:

а) енергетична - у разі повного окиснення 1 г жирів виділяється 38,9 кДж енергії, тобто майже удвічі більше, ніж при повному розщепленні такої самої кількості вуглеводів; отже, жири - є додатковим джерелом енергії у клітині; крім того, при окисненні 1 г жирів утворюється 1,1 г води;

б) будівельна - є основою клітинних мембран;

в) регуляторна - ліпіди входять до складу гормонів, які беруть участь у регуляції життєвих функцій організму.

У різних клітинах і тканинах вони розподілені нерівномірно. У покривних тканинах кількість ліпідів не перевищує 2-3%. У насінні рослин вміст ліпідів може становити 29-57%.

4. Органічні сполуки: вуглеводи

5. Органічні сполуки: білки

Білки, або протеїни, - це високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Назва "білки" пов' язана зі здатністю багатьох білків біліти при нагріванні. Висока температура призводить до зміни їхньої конформації (від лат. konphormatio - розміщення) (просторової структури). А назва "протеїни" походить від грецького слова "перші" і відображає їхню роль у живих організмах. Білки входять до складу всіх живих систем, на них припадає від 50 до 80% сухої маси клітини.

У самій назві амінокислот відображено наявність у їхньому складі: аміногрупи (--NH2), якій притаманні лужні властивості, та карбоксильної групи (-СООН) з кислотними властивостями. Таким чином, амінокислоти - це амфотерні (від грецьк. amphoteros - обидва) сполуки, які реагують не лише з лугами, а й з кислотами.

Аміногрупа та карбоксильна група зв' язані з одним і тим самим атомом карбону. Групи атомів, за якими амінокислоти розрізняються між собою, називають радикалами, або R -групами.

Загальна формула амінокислоти:

Нескінченна різноманітність білкових молекул забезпечується різними комбінаціями залишків 20 амінокислот. Ці 20 амінокислот називають основними.

Реакція полімеризації амінокислот пов'язана із взаємодією між карбоксильною групою (- СООН) однієї амінокислоти і аміногрупою (--NH2) іншої. У ході реакції виділяється молекула води і утворюється пептид (від грецьк. peptos - зварений). Тому ковалентний зв'язок між залишками амінокислот називається пептидным.

Схема пептидного зв'язку: - СО- NN -

До вільних карбоксильної та аміногрупи можуть приєднуватися інші амінокислоти, подовжуючи ланцюг, який має назву поліпептидного:

Поліпептидні ланцюжки мають певну конформацію. При зміні її білок втрачає здатність взаємодіяти з іншими молекулами. Конформація білка залежить від послідовності амінокислотних залишків та від середовища. Поліпептидний ланцюг білків на відміну від полісахаридів не має розгалуженої структури.

Властивості білка визначаються послідовністю амінокислотних залишків, що входять до складу його молекули.

Первинна структура білка - це сполучені пептидними зв'язками залишки амінокислот, що мають вигляд лінійного ланцюга. Отже, первинна структура білка визначається якісним і кількісним складом амінокислотних залишків, а також їхньою послідовністю. Однак молекула білка у вигляді лінійного ланцюга нездатна виконувати специфічні функції. Для цього вона має набути складнішої просторової структури.